El lloc actiu de l'enzim: estructura, propietats. Qui va descobrir el lloc actiu de l'enzim? El que es diu el lloc actiu de l'enzim?

Tots hem sentit parlar dels enzims, però és poc probable que cada un de nosaltres coneix a fons exactament com s'organitzen aquestes substàncies, i per què són necessàries. Aquest article us ajudarà a comprendre l'estructura i funcions dels enzims (enzims) en general, i els seus centres actius en particular.

la investigació d'història

En 1833, el químic francès Anselme Payen identificar i descriure les propietats de l'enzim amilasa.

Uns anys més tard, Louis Pasteur, l'estudi de la transformació dels sucres en llevats que implica l'alcohol, va suggerir que aquest procés es deu a les substàncies químiques que componen el llevat.

Al final de l'fisiòleg segle XIX Villi Kyune primer va encunyar el terme "enzim".

Alemany Eduard Buchner en 1897 identifica i descriu zymase - complex d'enzim que catalitza la conversió de sacarosa en reacció etanol. En la naturalesa zimasa en gran quantitat en el llevat.

No se sap quan i qui va obrir el lloc actiu de l'enzim. Aquest descobriment se li atribueix el premi Nobel de química Edaurdu Buchner, biòleg nord-americà James Sumner i altres coneguts científics que van treballar en l'estudi de la catàlisi enzimàtica.

Informació general sobre els enzims

Recordem que els enzims de - substàncies de naturalesa proteica, que realitzen funcions en organismes catalitzadors de reaccions químiques vivent. L'enzim té porcions que no prenen part directament en ella, el flux de la reacció proporciona un centre actiu de l'enzim.

Aquestes són algunes de les propietats dels enzims:

1) Eficiència. Una petita quantitat de catalitzador suficient per accelerar una reacció química en 10 ⁶ cops.

2) Especificitat. Un enzim no és catalitzador universal de qualsevol reacció a la cèl·lula. Per enzim expressada especificitat d'acció: cada enzim catalitza només una o diverses reaccions similars amb substrats (l'alimentació de reactant), però altres reactius químics per a la mateixa naturalesa, l'enzim pot ser inútil. Interacció amb els substrats apropiats i l'acceleració addicional de la reacció proporciona un centre actiu de l'enzim.

3) Netejar Activitat. L'activitat de l'enzim en la cèl·lula està canviant constantment de baixa a alta.

4) Concentració de certs enzims en la cèl·lula no és constant i pot variar depenent de les condicions externes. Tals enzims de la biologia anomenats induïble.

classificació d'enzims

En la seva estructura, els enzims es poden dividir en simples i complexes. Simple consisteixen exclusivament de residus d'aminoàcids, són el grup no proteic complex de substàncies. coenzims anomenats complexos.

Per tipus d'enzim catalitzada reaccions es divideixen en:

1) Les oxidorreductasas (catalitzar reaccions redox).

2) transferases (transferit per separar grups d'àtoms).

3) liasas (enllaços químics s'escindeixen).

4) Lipasa (forma de connexió a les reaccions causa de l'energia d'ATP).

5) isomerasas (uchuvstvuyut reaccions d'interconversió dels isòmers).

6) Hidrolasas (catalitzar reaccions químiques per digestió amb bons).

estructura de l'enzim

Enzyme - una estructura tridimensional complexa, que es compon principalment residus d'aminoàcids. També hi ha un grup prostètic - un component de la naturalesa no proteica, associat amb els residus d'aminoàcids.

Enzims - proteïnes principalment globulars que es poden combinar en sistemes complexos. Igual que altres substàncies proteiques, els enzims es desnaturalitzen augmentant la temperatura o per l'exposició a alguns productes químics. Durant la desnaturalització varia estructura de l'enzim terciària i per tant les propietats del centre actiu dels enzims. Com a resultat, l'activitat de l'enzim disminueix dràsticament.

substrat catalitzat és generalment molt menor que la pròpia enzim. L'enzim més fàcil consta de seixanta residus d'aminoàcids, i el seu actiu centre - només dos.

Hi ha enzims lloc catalític aminoàcids que no estan representats, i un grup prostètic orgànic, o (més sovint) inorgànic origen - cofactor.

El concepte del lloc actiu

Només una petita part de l'enzim directament involucrat en les reaccions químiques. Aquesta part de la enzim anomenat el lloc actiu. El lloc actiu de l'enzim - un lípid, uns pocs residus d'aminoàcids o grup prostètic, que s'uneix a un substrat i catalitza la reacció. Els residus d'aminoàcids del lloc actiu poden pertànyer a qualsevol dels aminoàcids - polars, no polars, carregat, no carregat aromàtic.

El centre actiu de l'enzim (aquest lípid, aminoàcids i altres substàncies capaces de reaccionar amb els reactius) - la part més important de l'enzim, sense aquestes substàncies seria inútil.

Típicament, la molècula de l'enzim només té un lloc actiu, la unió amb un o més reactius similars. Els residus d'aminoàcids del centre actiu format d'hidrogen bons, hidròfobes o covalents, formant un complex enzim-substrat.

L'estructura del centre actiu

El lloc actiu dels enzims, simple i complex és una butxaca o ranura. Aquesta estructura del centre actiu de l'enzim s'ha d'ajustar geomètricament i electrostàticament el substrat, ja que un canvi en l'estructura terciària de l'enzim pot alterar el lloc actiu.

D'unió i catalítiques Center - àrees del centre actiu de l'enzim. Òbviament, el lloc d'unió "controls" compatibilitat de substrat, i s'associa amb ell, i el centre catalític està directament involucrat en la reacció.

La unió del centre actiu del substrat

Per tal d'explicar com, s'han proposat diverses teories el lloc actiu de l'enzim associada amb un reactiu particular. El més popular d'ells - la teoria de Fisher, és la teoria de la "clau". Fisher va suggerir que és un enzim ideal per a cada substrat en les seves propietats físiques i químiques. Després de la formació de les modificacions no es produeix complex enzim-substrat.

Un altre investigador nord-americà - Daniel Koshland - va afegir Fisher assumpció de la teoria de que el lloc actiu de l'enzim pot canviar la seva conformació, sempre que no s'ajusta a un substrat particular.

La cinètica de les reaccions enzimàtiques

Característiques reacció enzimàtica estudia la bioquímica sector privat - la cinètica enzimàtica. Aquest estudis de la ciència particulars de les reaccions amb diferents concentracions d'enzims i substrats, la dependència de la velocitat de reacció de la temperatura dins de la cèl·lula i les propietats del lloc actiu dels enzims en funció dels paràmetres físics i químics del medi.

Cinètica enzimàtica opera conceptes com ara la velocitat de reacció, l'energia d'activació, barrera d'activació, l'activitat molecular, activitat específica i altres. Considerar alguns d'aquests conceptes.

Que hi havia una reacció biològica, els reactius necessaris per a la transferència d'alguna cosa d'energia. Aquesta energia es crida l'energia d'activació.

L'addició de l'enzim als reactius per reduir l'energia d'activació. Algunes substàncies reaccionen sense la participació d'enzims, ja que l'energia d'activació és massa alta. L'equilibri de la reacció no canvia amb l'addició de l'enzim.

La velocitat de reacció - la quantitat de producte de reacció va aparèixer o desaparèixer en la unitat de temps.

Dependència de la velocitat de reacció de la concentració de substrat quantitat física adimensional caracteritza - constant de Michaelis.

Activitat Molecular - el nombre de molècules de substrat que es converteix en una molècula d'enzim per unitat de temps.