Proteïnes: estructura i funció. propietats de les proteïnes

Com és sabut, les proteïnes - la base de l'origen de la vida al nostre planeta. Segons la teoria d'Oparin-Haldane era gota coacervat, que consisteix en molècules de pèptids, s'ha convertit en la base de l'origen dels éssers vius. Això és sens dubte a causa de que l'anàlisi de l'estructura interna de qualsevol membre de la biomassa mostra que aquestes substàncies tenen tot: plantes, animals, microorganismes, fongs, virus. I són de naturalesa molt diversa i macromolecular.

Els noms d'aquestes quatre estructures, que són sinònims:

• proteïnes;
• proteïnes;
• polipèptids;
• pèptids.

molècules de proteïnes

El seu nombre és realment incalculable. En aquest cas, totes les molècules de proteïna es pot dividir en dos grups principals:

• Simple - consistir només en seqüències d'aminoàcids units per enllaços peptídics;
• complex - Estructura i estructura d'una proteïna es caracteritzen pels grups addicionals protolíticas (pròtesis), també anomenats cofactors.

En aquest cas, les molècules complexes també tenen la seva pròpia classificació.

pèptids complexos de gradació

1. Glicoproteïnes - estan associats estretament compostos de proteïnes i carbohidrats. L'estructura de la molècula teixida grups prostètics mucopolisacàrids.
2. Les lipoproteïnes - un compost de complex de proteïnes i lípids.
3. Metaloproteínas - com un grup prostètic són els ions de metalls (ferro, manganès, coure, i altres).
4. Nucleoproteïnes - proteïna Comentaris i àcids nucleics (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformació de la proteïna i un residu d'àcid fosfòric.
6. Chromoproteids - molt similars a metaloproteïnes, sinó un element que forma part del grup prostètic és un complex de color (vermell - hemoglobina, verd - clorofil·la, i així successivament).

Cada grup va discutir l'estructura i propietats de les proteïnes són diferents. Les funcions que realitzen, i poden variar depenent del tipus de molècula.

L'estructura química de proteïnes

A partir d'aquest punt de vista proteïnes - una llarga cadena, massiva de residus d'aminoàcids interconnectats bons específics anomenats pèptids. Pel costat de les estructures dels àcids surten branca - radicals. Aquesta estructura de la molècula va ser descoberta per E. Fischer a principis del Segle XXI.

Més tard, les proteïnes, l'estructura i funció de les proteïnes han estat estudiats amb més detall. Es va fer evident que els aminoàcids que constitueixen l'estructura del pèptid, un total de 20, però d'aquesta manera es pot combinar de diferents maneres. Per tant la diversitat d'estructures polipeptídiques. A més, en el procés de la vida i el rendiment de les seves funcions proteïnes són capaços de sotmetre a una sèrie de transformacions químiques. Com a resultat, canvien l'estructura, i no hi ha absolutament un nou tipus de connexió.

Per trencar l'enllaç peptídic, és a dir, interrompre l'estructura de proteïnes de les cadenes ha de ser elegit condicions molt estrictes (altes temperatures, catalitzador àcid o alcalí). Això és a causa de l'alta resistència dels enllaços covalents en la molècula, és a dir, al grup de pèptids.

La detecció de l'estructura de la proteïna al laboratori es porta a terme utilitzant la reacció de biuret - efecte sobre polipèptid acabat de precipitat d'hidròxid, coure (II). El complex dels ions dels grups de pèptids i de coure proporciona un color violeta brillant.

Hi ha quatre organització estructural bàsica, cadascun dels quals té les seves pròpies característiques de l'estructura de les proteïnes.

Nivells d'organització: l'estructura primària

Com es va esmentar anteriorment, el pèptid - una seqüència de residus d'aminoàcids amb inclusions, co-enzims, o sense. Així criden a això l'estructura primària de la molècula, que és natural, per descomptat, són els veritables aminoàcids units per enllaços peptídics, i res més. És a dir, l'estructura del polipèptid lineal. En aquesta particular estructura de les proteïnes d'aquest tipus - en què aquesta combinació d'àcids és crucial per a l'exercici de les funcions de la molècula de proteïna. Gràcies a aquestes característiques és possible no només per identificar pèptids sinó també per predir les propietats i el paper d'una completament nova, encara no descobert. Exemples de pèptids que tenen estructura primària naturals - insulina, pepsina, quimotripsina, i altres.

conformació secundària

Estructura i propietats de les proteïnes en aquesta categoria varien una mica. Tal estructura pot formar-se inicialment en la naturalesa o quan se sotmet a hidròlisi primària rígid, la temperatura o altres condicions.

Aquesta conformació té tres varietats:

1. Llises ,, bobines estereorregulares regulars construeixen a partir dels residus d'aminoàcids que estan retorçats voltant de l'eix de connexió de nucli. Només es mantenen units per enllaços d'hidrogen que es produeixen entre el grup d'oxigen d'un pèptid i l'altre hidrogen. A on l'estructura és correcta a causa del fet que les voltes uniformement repeteixen cada 4 nivell. Tal estructura pot ser tant amb la mà esquerra i pravozakruchennoy. Però en la majoria de les proteïnes conegudes dextrogir predomina l'isòmer. Aquesta conformació es denomina alfa-estructures.
2. La composició i estructura de la següent proteïna de tipus difereix de l'anterior en que els enllaços d'hidrogen no es formen entre el costat dret al costat de l'altre en un costat de la resta de la molècula i entre substancialment eliminat, en el qual a una distància prou gran. Per aquesta raó, tota l'estructura es converteix en cadenes de polipèptids serp més ondulades, recargolades. Hi ha una característica que ha de ser proteïna. L'estructura dels aminoàcids de les branques ha de ser tan curt com el de glicina o alanina, per exemple. Aquest tipus de conformació secundària es diu làmines beta per la seva capacitat per romandre junts si la formació de l'estructura global.
3. Pertanyent a la tercera estructura de tipus proteïna com la biologia indica raznorazbrosannye complex, fragments desordenats que no tenen estereorregularidad i capaços de modificar l'estructura sota la influència de les condicions externes.

Exemples de proteïnes que tenen estructura secundària per naturalesa, no es revela.

L'educació terciària

Aquesta és una conformació força complex, que té el nom de "glòbul". Què és una proteïna? L'estructura de la mateixa es basa en l'estructura secundària, però va afegir nous tipus d'interaccions entre els àtoms dels grups, i la molècula sencera es plega com, guiat així, el fet que els grups hidròfils s'han dirigit en glòbuls i hidròfoba - out.

Això explica la càrrega de la molècula de proteïna en solucions col·loïdals aigua. Quins són els tipus d'interaccions hi són?

1. Els enllaços d'hidrogen - romanen sense canvis entre les mateixes parts que en l'estructura secundària.
2. El (hidròfil) hidròfobs interacció - sorgeixen quan es dissol en aigua polipèptid.
3. atracció iònica - raznozaryazhennymi forma entre els residus d'aminoàcids grups (radicals).
4. interaccions covalents - poden formar-se entre els llocs específics àcides - molècules de cisteïna, o més aviat les seves cues.

Per tant, la composició i estructura de les proteïnes que tenen una estructura terciària poden ser descrits com un enrotllat en cadenes polipeptídiques glòbuls, de retenció i l'estabilització de la seva conformació, a causa de diversos tipus d'interaccions químiques. Exemples de tals pèptids: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-queratina, fibroïna de seda, i altres.

L'estructura quaternària

Aquest és un dels més difícils dels glòbuls, que formen les proteïnes. L'estructura i funció de les proteïnes d'aquest pla és molt versàtil i específica.

Quina és aquesta conformació? Es troba a pocs (de vegades desenes) de cadenes de polipèptids grans i petits, que es formen independentment un de l'altre. Però llavors, a causa de les mateixes interaccions que hem considerat per a l'estructura terciària d'aquests pèptids estan retorçats i entrellaçats. Així obtingut glòbuls conformacionals complexos que poden contenir àtoms de metall, i grups de lípids, i carbohidrats. Exemples de tals proteïnes: DNA polimerasa, la proteïna de coberta del virus del tabac, hemoglobina, i altres.

Totes les estructures de pèptids que hem discutit tenen els seus propis mètodes d'identificació al laboratori, basat en les possibilitats actuals de la utilització de cromatografia, centrifugació, electrònica i microscòpia òptica i altes tecnologies d'ordinador.

funcions

L'estructura i funció de les proteïnes està estretament correlacionats entre si. És a dir, cada pèptid té un paper que és únic i específic. També hi ha aquells que són capaços de dur a terme en una cèl·lula viva, diverses transaccions importants. Però es pot resumir com per expressar les funcions bàsiques de les molècules de proteïna en els cossos dels éssers vius:

1. Proporcionar trànsit. organismes o orgànuls unicel·lulars, o certs tipus de cèl·lules són capaces de moviment, talls, moviments. Es proporciona aquesta proteïna, formant part de la seva estructura de l'aparell motor: cilis, flagels, membrana citoplasmàtica. Si parlem de la incapacitat de desplaçament de les cèl·lules, les proteïnes poden contribuir a la seva reducció (múscul miosina).
2. funció nutricional o de còpia de seguretat. És una acumulació de molècules de proteïna en els ovòcits, embrions i llavors de plantes per als nutrients addicionals d'ompliment que falta. Després de l'escissió dels pèptids produir aminoàcids i substàncies biològicament actives, que són necessàries per al desenvolupament normal dels organismes vius.
3. La funció d'energia. A part dels hidrats de carboni fa que el cos pot produir i proteïnes. En la descomposició d'1 g de pèptid alliberat 17,6 kJ d'energia útil en forma de trifosfat d'adenosina (ATP), que es gasta en els processos vitals.
4. Senyal i funció reguladora. Consisteix en dur a terme un acurat control dels processos en curs i la transmissió de senyals des de la cèl·lula al teixit, d'ells a les autoritats, des del més recent al sistema i així successivament. Un exemple típic és la insulina, que es registra estrictament el nombre de glucosa en sang.
5. la funció del receptor. Això s'aconsegueix mitjançant el canvi de la conformació del pèptid amb un costat de la membrana i acoblar l'altre extrem de la reestructuració. Quan això passa i requereix la transmissió del senyal i la informació. La majoria d'aquestes proteïnes estan incrustades en la membrana citoplasmàtica de les cèl·lules i dur a terme un control estricte sobre la totalitat del material que passa al seu través. També li avisi als canvis químics i físics en el medi ambient.
6. funció de transport dels pèptids. Es porta a terme alimenta proteïnes i proteïnes transportadores. La seva funció és òbvia - el transport de molècules desitjables als llocs amb una baixa concentració de les parts altes. Un exemple típic és el transport d'oxigen i diòxid de carboni dels òrgans i teixits de la proteïna hemoglobina. També han aconseguit l'administració de compostos amb un baix pes molecular a través de la membrana en la cèl·lula.
7. funció de l'estructura. Un dels més importants dels que es realitza la proteïna. L'estructura de les cèl·lules i els seus orgànuls es proporciona pèptids. Són similars al bastidor definir la forma i l'estructura. A més, també es donen suport, i modificar si cal. Per tant, per al creixement i desenvolupament de tots els organismes vius proteïnes essencials en la dieta. Tals pèptids inclouen elastina, tubulina, col.lagen, actina, i una altra queratina.
8. La funció catalítica. La seva realització enzims. Molts i variats, acceleren totes les reaccions químiques i bioquímiques en el cos. Sense la seva participació, poma ordinària a l'estómac seria capaç de digerir només per dos dies, és probable que es doble al mateix temps. Sota l'acció de la catalasa, peroxidasa i altres enzims, aquest procés es porta a terme en dues hores. En general, és gràcies a aquest paper, el anabolisme i el catabolisme de proteïnes es porta a terme, és a dir, el plàstic i el metabolisme energètic.

El paper protector

Hi ha diversos tipus d'amenaces, de les que les proteïnes estan dissenyats per protegir el cos.

En primer lloc, l'atac químic traumàtiques reactius, gasos, molècules, substàncies diferent espectre d'acció. Els pèptids són capaços de participar amb ells en una reacció química, la conversió en una forma innòcua o simplement neutralitzant.

En segon lloc, l'amenaça física de la ferida - si la proteïna fibrinogen en el temps no es transforma en fibrina en el lloc de la lesió, la sang no es talli, i per tant es produirà obstrucció. Després, per contra, necessita pèptid plasmina capaç coàgul de aspirat i restaurar la permeabilitat del vas.

En tercer lloc, l'amenaça de la immunitat. Estructura i valor de les proteïnes que formen les defenses immunitàries, són extremadament importants. Anticossos, immunoglobulines, interferons - són elements importants i significatius dels sistemes limfàtic i del sistema immune. Qualsevol partícula estranya, molècula maliciós, les cèl·lules mortes o d'una part de tota l'estructura se sotmet a una investigació immediata pel compost peptídic. És per això que una persona pot posseir, sense l'ajuda de medicaments cada dia per protegir-se de la infecció i els virus simples.

propietats físiques

L'estructura de les cèl·lules de proteïnes és molt específic i depèn de la funció. Però les propietats físiques dels pèptids són similars i es poden reduir a les següents característiques.

1. molècules de pes - a 1000000 dalton.
2. En solució aquosa formar el sistema col·loïdal. Hi ha adquireix estructura de càrrecs capaç varien depenent de l'acidesa del medi.
3. Quan s'exposa a condicions dures (radiació, àcid o àlcali, temperatura, etc.) són capaços de moure a altres conformacions nivells, és a dir, desnaturalització. El procés en el 90% dels casos irreversibles. No obstant això, hi ha un canvi invers - renaturalització.

Aquest propietats bàsiques de les característiques físiques dels pèptids.